PROTEINA DEL SIERO



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immagine Il proteina del siero ha stimolato la proliferazione e la differenziazione delle cellule osteoblastic MC3T3-E1.
immagine Siero di latte e Cancro
immagine L'influenza del proteina del siero dietetico sul glutatione del tessuto e le malattie di invecchiamento
immagine Abbassamento dell'effetto della caseina dietetica della proteina v. del latte-siero di latte sulle concentrazioni nel colesterolo del fegato e del plasma in ratti
immagine Lo spettro antibatterico del lactoferricin B, un peptide battericida potente è derivato dalla regione del N-terminale di lattoferrina bovina
immagine Danno della membrana esterna dei batteri gram-negativi enterici da lattoferrina e da transferrina
immagine Attività antibatterica di lattoferrina e di un frammento pepsina-derivato del peptide della lattoferrina


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Il proteina del siero ha stimolato la proliferazione e la differenziazione delle cellule osteoblastic MC3T3-E1.

Takada Y, Aoe S, Kumegawa m.
Laboratorio di scienza nutrizionale, Co. srl, Saitama, Giappone del prodotto lattiero-caseario di marca della neve.
Biochimica Biophys ricerca Commun 1996 14 giugno; 223(2): 445-9

Abbiamo esaminato gli effetti del proteina del siero sulle cellule osteoblastic MC3T3-E1. Questa proteina causata gli aumenti dipendenti dalla dose nell'incorporazione della timidina [3H] ed il contenuto del DNA nelle cellule. Inoltre ha aumentato i contenuti dell'idrossiprolina e della proteina totale nelle cellule. Queste attività erano termoresistenti quando la proteina era heated a 75 gradi di C a 90 gradi di C per il min 10. Il proteina del siero trattato termicamente in primo luogo è stato frazionato su una mono colonna di S e la frazione attiva (frazione di base della proteina) poi si è applicata a Superose 12. I pesi molecolari dei componente attivi erano circa 10.000 e 14.000 Da, come determinato con cromatografia d'esclusione. La soluzione interna di intestino-sacco rovesciato incubato in una soluzione di BP intatto (proteina di base), di BP o di pepsina pepsina-digerita/BP pancreatina-digerito inoltre ha stimolato l'incorporazione della timidina [3H]. Così questi componente attivi possono possibilmente permeare o essere assorbiti dagli intestini. Proponiamo la possibilità che il componente attivo nel proteina del siero svolga un ruolo importante nella formazione dell'osso attivando l'osteoblasto.



Siero di latte e Cancro

GP Bounous G Baruchel S Lee TD di Kennedy RS Konok
Res anticancro (1995 novembre-dicembre) 15 (6B): 2643-9

La concentrazione del glutatione (GSH) è alta nella maggior parte delle cellule del tumore e questo può essere un fattore importante nella resistenza alla chemioterapia. Gli esperimenti in vitro e sugli animali precedenti hanno indicato una risposta differenziale del tumore contro le cellule normali ai vari delivery system della cisteina. Più specificamente, un'analisi in vitro ha indicato che alle concentrazioni che inducono la sintesi in cellule umane normali, un concentrato specialmente pronto del proteina del siero, Immunocal di GSH, causato lo svuotamento di GSH e l'inibizione di proliferazione in cellule di cancro al seno umane. In base a questi informazioni cinque pazienti con carcinoma metastatico del seno, uno del pancreas ed uno del fegato sono stati alimentati 30 grammi di questo concentrato del proteina del siero quotidiano per sei mesi. In sei pazienti i livelli del linfocita GSH del sangue erano sostanzialmente sopra il normale all'inizio, riflettente i livelli elevati del tumore GSH. Due pazienti (#1, #3) segni esibiti di regressione del tumore, normalizzazione di emoglobina e dei conteggi periferici del linfocita e una goccia continua dei livelli del linfocita GSH verso il normale. Due pazienti (#2, #7) indicato stabilizzazione del tumore, livelli aumentati dell'emoglobina. In tre pazienti (#4, #5, #6,) la malattia ha progredito in una tendenza verso i livelli elevati del linfocita GSH. Questi risultati indicano che il concentrato del proteina del siero potrebbe vuotare le cellule del tumore di GSH e renderli più vulnerabili alla chemioterapia.



L'influenza del proteina del siero dietetico sul glutatione del tessuto e le malattie di invecchiamento

Bounous G, Gervais F, Amer V, Batist G, oro P
Clin investe il Med (1989 dicembre) 12(6): 343-9

Questo studio ha confrontato gli effetti di una di una dieta ricca di siero di latte (una dieta di 20 g/100 g), con quello del cibo del topo di Purina o della dieta ricca di caseina (una dieta di 20 g/100 g), sul contenuto del glutatione del cuore e del fegato e sulla sopravvivenza di vecchi topi del maschio C57BL/6NIA. Lo studio è stato svolto durante il periodo di osservazione limitato di 6,3 mesi. In topi alimentati la dieta ricca in proteine del siero di latte fra 17 mesi e 20 mesi dell'età, il contenuto del glutatione del tessuto del cuore e del tessuto del fegato è stato migliorato significativamente sopra i valori corrispondenti dei topi di dieta-federazione e di Purina-federazione della caseina. I topi hanno alimentato la dieta del proteina del siero all'inizio della senescenza alla longevità aumentata esibita 84 settimane rispetto ai topi alimentati il cibo del topo di Purina durante il periodo di osservazione di 6,3 mesi che si estende dall'età di 21 mese (che corrisponde ad un'età umana di 55 anni) fino 26-27 mesi dell'età (che corrisponde ad un'età umana di 80 anni), e nel frattempo la mortalità di 55% è stata osservata. Il periodo di sopravvivenza medio corrispondente dei topi ha alimentato la dieta definita della caseina è quasi identico a quello dei comandi di Purina-federazione. Le curve del peso corporeo erano simili in tutti e tre i gruppi dietetici. Quindi una dieta del proteina del siero sembra migliorare la concentrazione del glutatione del cuore e del fegato nei topi di invecchiamento ed aumentare la longevità su un periodo di osservazione di 6,3 mesi.



Abbassamento dell'effetto della caseina dietetica della proteina v. del latte-siero di latte sulle concentrazioni nel colesterolo del fegato e del plasma in ratti

Zhang X, CA di Beynen
Br J Nutr (1993 luglio) 70(1): 139-46

L'effetto del proteina del siero dietetico contro caseina sulle concentrazioni nel colesterolo del fegato e del plasma è stato studiato in ratti femminili e appena svezzati. Le diete equilibrate e purificate che contengono il proteina del siero o la caseina, o le miscele dell'aminoacido che simulano queste proteine, sono state usate. Le diete ricche in colesterolo (10 grammi di colesterolo per alimentazione di chilogrammo) hanno avute 150 o 300 grammi di proteina o alimentazione di aminoacidi /kg. Le diete sono state date per 3 settimane. Al basso livello dietetico della proteina, il proteina del siero contro caseina non ha colpito il colesterolo totale del plasma, ma ha abbassato la concentrazione di colesterolo del fegato. Al livello elevato della dietetico-proteina, il proteina del siero ha abbassato significativamente il colesterolo del fegato e del plasma ed anche i triacilgliceroli del plasma. L'effetto ipocolesterolemico del proteina del siero è stato associato con una diminuzione in colesterolo della molto-basso-densità-lipoproteina. All'alta concentrazione dietetica nella proteina, il proteina del siero ha ridotto l'escrezione fecale degli acidi biliari in paragone a caseina. Gli effetti del proteina del siero intatto contro caseina non sono stati riprodotti dalle miscele dell'aminoacido che simulano queste proteine. È suggerito a titolo di prova che l'effetto d'abbassamento del proteina del siero in ratti sia causato tramite inibizione di sintesi epatica del colesterolo.



Lo spettro antibatterico del lactoferricin B, un peptide battericida potente è derivato dalla regione del N-terminale di lattoferrina bovina

Bellamy W, Takase m., Wakabayashi H, Kawase K, Tomita m.
J Appl Bacteriol (1992 dicembre) 73(6): 472-9

Una gamma fisiologicamente diversa di batteri gram-positivi e gram-negativi è risultata suscettibile di inibizione e di inattivazione dal lactoferricin la B, un peptide prodotto tramite digestione gastrica della pepsina di lattoferrina bovina. La lista degli organismi suscettibili include Escherichia coli, la salmonella enteritidis, il klebsiella pneumoniae, Proteus vulgaris, Yersinia enterocolitica, diphtheriae di Pseudomonas aeruginosa, di campylobacter jejuni, di staphylococcus aureus, di Streptococcus mutans, del corinebatterio, listeria monocytogenes e Clostridium perfringens. Le concentrazioni di lactoferricin B richieste per causare l'inibizione completa di crescita hanno variato all'interno della gamma di 0,3 - 150 micrograms/ml, secondo lo sforzo ed il terreno di coltura usati. Il peptide ha mostrato l'attività contro Escherichia coli O111 sopra la gamma di pH 5,5 - 7,5 ed era circostanze leggermente alcaline di sotto più efficaci. La sua efficacia antibatterica è stata ridotta in presenza degli ioni di Na+, di K+, di Mg2+ o di Ca2+, o in presenza di vari tamponi. Lactoferricin B era letale, causando una perdita rapida di capacità di formazione di colonie nella maggior parte delle specie provate. Gli sforzi di bifidum di pseduomonas fluorescens, di enterococcus faecalis e di Bifidobacterium erano altamente resistenti a questo peptide.



Danno della membrana esterna dei batteri gram-negativi enterici da lattoferrina e da transferrina

Ellison RT 3d, Giehl TJ, LaForce FM
Infetti Immun (1988 novembre) 56(11): 2774-81

Abbiamo supposto che le proteine di legare il ferro potrebbero colpire la membrana esterna gram-negativa in un modo simile a quello degli ED del chelatore. La capacità di lattoferrina e di transferrina di liberare il polisaccaride radiomarcato di lipo (LPS) da un mutante carente di Escherichia coli di epimerase del galattosio del UDP e dagli sforzi del salmonella typhimurium del tipo selvatico è stata provata. L'iniziale studia nella soluzione tampone dell'veronal-acetato ha indicato che gli ED e la lattoferrina causano il rilascio significativo dei LPS da tutti e tre i sforzi. Ulteriori studi hanno trovato che il rilascio dei LPS è stato bloccato tramite saturazione del ferro di lattoferrina, accaduta fra pH 6 e 7,5, erano comparabili per le concentrazioni batteriche da 10(4) 10(7) a CFU/ml ed aumentato con l'aumento delle concentrazioni nella lattoferrina. Gli studi facendo uso delle matasse hanno equilibrato la soluzione salina che manca del calcio ed il magnesio ha indicato che la transferrina anche potrebbe causare il rilascio dei LPS. Ulteriormente, sia la lattoferrina che la transferrina hanno aumentato l'effetto antibatterico di una concentrazione subinhibitory di rifampicina, una droga esclusa dalla membrana esterna batterica. Questo lavoro dimostra che queste proteine di legare il ferro danneggiano la membrana esterna gram-negativa ed alterano la permeabilità della membrana esterna batterica.



Attività antibatterica di lattoferrina e di un frammento pepsina-derivato del peptide della lattoferrina

Yamauchi K, Tomita m., Giehl TJ, Ellison RT 3d,
Infetti Immun (1993 febbraio) 61(2): 719-28

Il lavoro recente ha indicato che oltre a ferro obbligatorio, la lattoferrina umana danneggia la membrana esterna dei batteri gram-negativi. In questo studio, abbiamo determinato se la lattoferrina bovina e una pepsina frammento bovino derivato del peptide della lattoferrina (lactoferricin) hanno attività analoghe. Abbiamo trovato che sia una lattoferrina bovina di 20 microM che lipopolysaccharide intrinsecamente identificato del rilascio di lactoferricin di 20 microM [3H] (LPS [3H]) da tre ceppi batterici, Escherichia coli CL99 1-2, salmonella typhimurium SL696 e salmonelle Montevideo SL5222. Nella maggior parte delle circostanze, più LPS è liberato dal frammento del peptide che da intera lattoferrina bovina. In presenza di lattoferrina o del lactoferricin c'è uccisione aumentata di Escherichia coli CL99 1-2 da lisozima. Come lattoferrina umana, la lattoferrina e il lactoferricin bovini hanno la capacità di legare per liberare le molecole intrinsecamente identificate dei LPS [3H]. Oltre a questi effetti, mentre la lattoferrina bovina era al massimo batteriostatica, il lactoferricin ha dimostrato l'attività battericida coerente contro i batteri gram-negativi. Questo effetto battericida è modulato dai cationi Ca2+, Mg2+ e F3+ ma è indipendente dall'osmolarità del medium. Microscopia elettronica di trasmissione delle cellule batteriche esposte alla manifestazione che di lactoferricin lo sviluppo immediato “della membrana elettrone-densa produce delle bolle su.„ Questi esperimenti offrono la prova che la lattoferrina e il lactoferricin bovini danneggiano la membrana esterna dei batteri gram-negativi. Inoltre, il lactoferricin del frammento del peptide ha attività battericida diretta. Poichè la lattoferrina è esposta ai fattori proteolitici in vivo in grado di fendere il frammento di lactoferricin, gli effetti di questo peptide sono sia di importanza meccanicistica che fisiologica.